Estruturas de núcleo e haste de uma luz cianobacteriana termofílica

Nature Communications volume 13, Número do artigo: 3389 (2022) Citar este artigo

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Cianobactérias, glaucófitas e rodófitas utilizam ficobilissomos gigantes coletores de luz (PBSs) para capturar a energia solar e transportá-la para os centros de reação fotossintética. Os PBSs são composicionais e estruturalmente diversos e extremamente complexos, o que representa um desafio para uma compreensão abrangente de sua função. Até o momento, três arquiteturas detalhadas de PBSs por microscopia crioeletrônica (crio-EM) foram descritas: um tipo hemiellipsoidal, um tipo bloco de rodófitos e um tipo hemidiscoide cianobacteriano. Aqui, relatamos estruturas crio-EM de um núcleo aloficocianina pentacilíndrica e bastonete contendo ficocianina de um PBS hemidiscoide cianobacteriano termofílico. As estruturas definem o arranjo espacial de subunidades de proteínas e cromóforos, cruciais para decifrar o mecanismo de transferência de energia. Eles revelam como o núcleo pentacilíndrico é formado, identificam as principais interações entre proteínas de ligação e os cromóforos bilina e indicam caminhos para transferência de energia unidirecional.

Cianobactérias, glaucófitas e rodófitas utilizam um grande complexo coletor de luz solúvel em água chamado ficobilissoma (PBS) para absorção de energia solar e transferência de energia para proteínas de membrana fotossintética (fotossistema I e fotossistema II; PSI e PSII)1. PBSs absorvem principalmente luz visível em 490–650 nm, que PSI e PSII têm dificuldade em absorver (como exceção, cianobactérias contendo clorofila f abrigam PBSs que absorvem luz infravermelha próxima2,3) (Fig. 1 complementar). O PBS é composto de ficobiliproteínas (PBPs), como ficoeritrina, ficoeritrocianina, ficocianina (PC) e aloficocianina (APC). As unidades de montagem das PBPs são subunidades α e β que possuem dobras de globina e abrigam vários cromóforos tetrapirrólicos lineares, como ficoeritrobilina, ficourobilina, ficoviolobilina e ficocianobilina (PCB)4. Oligômeros dessas subunidades α e β interagem com proteínas ligantes não cromoforiladas para formar bastonetes PC em todo o complexo PBS. Cinco tipos de morfologia estrutural de PBS foram relatados: hemidiscoidal5,6,7, hemiellipsoidal8, tipo bloco9, tipo bastonete10,11,12,13 e tipo feixe14. PBSs hemidiscoidais têm núcleos bicilíndricos15,16, tricilíndricos5 ou pentacilindricos3,17. A composição dos PBPs em relação ao número de bastonetes, a estrutura geral dos PBSs e sua associação com PSI e PSII são regulados pela disponibilidade de luz e nutrientes11,18. Recentemente, as estruturas tridimensionais (3D) de três tipos de PBSs foram analisadas por microscopia crioeletrônica (cryo-EM)19,20,21,22, e detalhes de seus núcleos tricilíndricos e pentacilíndricos e vias de transferência de energia foram revelados. Como os PBSs são composicionais e estruturalmente diversos e extremamente complexos, as análises estruturais e funcionais dos PBSs em diferentes espécies são essenciais para a compreensão abrangente de seus mecanismos de trabalho. Além disso, essas estruturas fornecem uma base para a compreensão de vários PBSs de cianobactérias e podem ser utilizadas promovendo o uso eficiente da energia solar23,24,25.

Aqui, relatamos as estruturas do núcleo APC pentacilíndrico e da haste PC da cianobactéria termofílica Thermosynechococcus vulcanus nas resoluções de 3,7 Å e 4,2 Å, respectivamente. Embora suas estruturas gerais fossem extremamente semelhantes à estrutura PBS de Anabaena sp. PCC 7120 (doravante referido como Nostoc 7120) relatado por ref. 22, observamos as diferenças em suas estruturas internas. As estruturas revelaram diferenças no PBS hemidiscoidal de diferentes espécies e fornecem um possível mecanismo para transferência de energia de excitação unidirecional.

O PBS de T. vulcanus NIES-2134 (daqui em diante referido como T. vulcanus) tem uma estrutura hemidiscoide com um núcleo APC pentacilíndrico e seis hastes de PC, com um peso molecular total de ~6 MDa22,26 (Suplementar Fig. 2). O núcleo e os bastonetes compreendem as subunidades α- (CpcA, ApcA, ApcD e ApcE) e β- (CpcB, ApcB e ApcF) e sua unidade constituinte básica é um monômero αβ27. Os PCBs são ligados covalentemente a resíduos de cisteína conservados nas subunidades α e β por meio de ligações tioéter28. Acredita-se que as proteínas ligantes no PBS contribuam não apenas para a estabilidade estrutural do PBS, mas também para o ajuste do nível de energia dos cromóforos29. As proteínas linker de T. vulcanus são classificadas como rod linker (LR; CpcC); ligante de terminal de haste (LRT; CpcD); ligantes haste-núcleo (LRC; CpcG1, CpcG2 e CpcG4); ligantes de membrana central (LCM; ApcE), que se ligam aos trímeros APC dos cilindros centrais PBS; ou ligantes de núcleo (LC; ApcC), que se ligam ao núcleo PBS. Quando o PBS absorve a luz, a energia de excitação é rapidamente transferida (na ordem de picossegundos) para cromóforos em subunidades na superfície da membrana chamados emissores terminais (ApcE [LCM] e ApcD) e então, eventualmente, para PSII e PSI30. Várias estruturas cristalinas de raios-X de PCs e APCs de T. vulcanus foram relatadas, tendo fornecido pontos de partida para discussões sobre possíveis configurações estruturais gerais e mecanismos de transferência de energia interna em PBSs31,32,33,34,35,36, 37.